martes, 20 de abril de 2010

ALTERACIONES DE LOS HEMATIES

Los hematíes son células sanguíneas encargadas del transporte del oxígeno al organismo y del bióxido de carbono para su eliminación. Contienen en su interior una proteína compleja, en cuya molécula está presente el hierro, que confiere a la sangre su color rojo característico y que se llama hemoglobina (Hb).

Estos hematíes, también llamados eritrocitos o glóbulos rojos pueden presentar variaciones en su tamaño, forma y color.

ALTERACIONES DEL TAMANO:

Los hematíes normocíticos presentan las siguientes dimensiones:

  • Diámetro longitudinal: 7-8 µm
  • Diámetro transversal (espesor):
    • periférico: 2µm
    • central: 1µm
  • Superficie: 120-140 µm2
  • Volumen: 80-100 µm3

ALTERACIONES DE LA FORMA:

Los hematíes normocíticos poseen una forma de disco bicóncavo sin núcleo.

ALTERACIONES DEL COLOR:

Los hematíes normocrómicos presentan, con los métodos de tinción habituales, una coloración rosada (eosinófila). Además, ésta coloración es más intensa en la periferia que en el centro.

INCLUSIONES INTRAERITROCITARIAS:

Normalmente, los hematíes sólo contienen Hb, por lo que en su interior es homogéneo. Sin embargo, en algunas ocasiones se pueden encontrar elementos extraños en su interior.

lunes, 19 de abril de 2010

ESTRUCTURA Y FUNCION DE LA HEMOGLOBINA (Hb)

La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:

Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.

Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.

La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).

TIPOS DE HEMOGLOBINA:

Hemoglobina A o HbA: Es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.

Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.

Hemoglobina F: Hemoglobina característica del feto.

Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2)

Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al ogeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes metahemoglobinizantes.

Carbaminohemoglobina: Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).

Hemoglobina glucosilada: Aunque se encuentra normalmente presente en sangre en bajos niveles, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.


También hay hemogloblinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas sólo están presentes en el embrión.

Valores de referencia

Para Hombres: 18,0 ± 2,0 g/dl. Para Mujeres: 16,0 ± 2,0 g/dl.

Otras fuentes citan valores de referencia de: - hombres 13 - 17 g/dl - mujeres 12 - 15 g/dl - en niños pueda ser más bajo hasta 11 g/dl.

Los niveles de hemoglobina por debajo de lo normal pueden deberse a:

Anemia (diversos tipos).

Sangrado.

Deficiencia de eritropoyetina (por enfermedad renal).

Intoxicación con plomo.

Desnutrición.

Deficiencias nutricionales de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6

Sobrehidratación.

Destrucción de los glóbulos rojos asociada con una reacción a transfusión.


Los niveles de hemoglobina por encima de lo normal pueden deberse a:

Enfermedad cardíaca congénita.

Cor pulmonale

Aumento en la formación de glóbulos rojos debido a demasiada eritropoyetina.

Fibrosis pulmonar.

Policitemia vera.


domingo, 18 de abril de 2010

LA ERITROPOYETINA (EPO)

La eritropoyetina es una hormona glicoproteica de gran importancia para la formación de glóbulos rojos durante la generación de sangre (llamada hematopoyesis).
La palabra deriva del griego erythros “rojo” y poiein “hacer”, y también se la suele llamar EPO, epoetina y antiguamente hematopoyetina. La EPO está entre los Agentes Estimulantes de la Eritropoyesis.
La eritropoyetina pertenece filogenéticamente a la familia de las citoquinas. La eritropoyetina actúa cuando se une a un receptor celular específico (EpoR).
En los seres humanos, es producida principalmente por el riñón (90%), el resto en el hígado, aunque también —sobre todo en fetos— en cerebro y útero.
La producción de eritropoyetina es estimulada por la reducción de tensión de oxígeno en los tejidos (hipoxia tisular) sensada por las células instersticiales peritubulares. Se supone la existencia de un sensor extrarrenal. La noradrenalina, la adrenalina y varias prostaglandinas estimulan la producción de EPO. La eritropoyetina producida en el riñón estimula a las células madre de la médula ósea para que aumenten la producción de eritrocitos.
El gen de la EPO en el hombre se encuentra en el cromosoma 7 (posición 7q21-7q22). La síntesis es estimulada por la saturación de oxígeno (hipoxia) en la sangre.
La concentración de la hormona en el suero de un hombre sano es de hasta 19 mU/mL. En la eritropoyesis, la EPO se enlaza en la médula al receptor de la eritropoyetina en las células del precursor tipo BFU-E (Unidad Formadora de Colonias Explosivas Eritroides), primero a las células más maduras del tipo CFU-E (Unidad Formadora de Colonias Eritroides), y finalmente a los eritrocitos diferenciados.
Cada día se generan aproximadamente doscientos mil millones de eritrocitos. Además de en la eritropoyesis, la EPO actúa en la diferenciación de las células de precursor y también estimula en pequeña medida la formación de megacariocitos.
La función de la EPO en el organismo no es sólo la formación de nuevos eritrocitos. El receptor de la EPO se ha encontrado en diferentes tipos de células somáticas como las neuronas, los astrocitos, células de la microglía y las células del músculo del corazón.
Los que carecen de eritropoyetina tienen debilidad muscular, ya que si el riñón no tiene esta sustancia, la resistencia al ejercicio físico disminuye notablemente. Otros problemas frecuentes son la hipertensión, el cansancio o la aparición de anemia, provocados por la debilidad muscular.
El uso de la EPO como droga de dopaje en el deporte está prohibido. El efecto "positivo" de la EPO se debe a que aumenta la masa eritrocitaria (elevando el hematocrito), lo que permite un mejor rendimiento del deportista en actividades aeróbicas. De esta forma se aumenta la resistencia al ejercicio físico.
El principal efecto adverso que produce es un incremento del riesgo de complicaciones cardiovasculares si se usa para elevar los niveles de hemoglobina por encima de 13 gramos por decilitro de sangre.